Foto: Ilze Kuzmina
Teksta autore: Ilze Kuzmina (Latvijas Radio Ziņu dienesta korespondente)
Tuvākajos gados farmācijas tirgū varētu parādīties uzņēmuma “Pfizer” radītā vakcīna pret ērču izraisīto Laimas slimību. Tikmēr Latvijas Biomedicīnas pētījumu un studiju centrā turpinās pētījumi, kuru rezultātā varētu tapt vēl efektīvākas vakcīnas pret šo slimību.
Laimas slimība, kuru izraisa baktērijas, ko sauc par borēlijām, ir visbiežākā ērču pārnēsātā infekcija Ziemeļu puslodē. Tā skar vairāk nekā 14 procentus pasaules iedzīvotāju. Saskaņā ar Slimību profilakses un kontroles centra (SPKC) datiem pērn Latvijā atklāja vairāk nekā 500 saslimšanas, kas ir pat divreiz vairāk nekā 2023. gadā. Neārstēta Laimas slimība var radīt sāpes locītavās, sirdsklauves un citas veselības problēmas. Biomedicīnas pētījumu un studiju centra vadošais pētnieks Kalvis Brangulis stāsta, ka uz šīs borēlijas virsmas sastopami pat 130 dažāda veida proteīni. Daļa šo proteīnu vakcīnā varētu būt visefektīvākie, jo pirmie mijiedarbojas ar organismu, kurā nonākuši, un spētu radīt antivielas pret Laimas slimību.
“Tas nozīmē, ka tie ir tie, kurus atpazīst tas saimnieka organisms, piemēram, cilvēka organisms. Un tad organisms pret tiem izstrādā antivielas. Tāpēc loģiski, ka virsmas proteīnus ir interesanti pētīt, lai uzzinātu, vai viņus var izmantot kā vakcīnas antigēnus. Piemēram, tas, ko es pētīju, tas proteīns CspZ, tieši tāds arī bija. Viņš ir uz virsmas, tas ir zināms, tas eksperimentāli bija pārbaudīts, un tad bija interesanti saprast, vai viņu var izmantot vakcīnai,” stāstīja Brangulis.
Minētais proteīns CspZ, ko pētnieks visvairāk pētījis, palīdz baktērijām izvairīties no cilvēka imūnsistēmas uzbrukuma. Vakcīna, kuru drīzumā varētu licencēt “Pfizer”, savukārt tapusi no cita borēlijas virsmas proteīna, kurš atklāts jau pagājušajā gadsimta nogalē. Toreiz radās arī pirmās vakcīnas, kuras gan bija pieejamas tikai dažus gadus. Bija radušās šaubas par to drošību, kas pēcāk gan izrādījušās nepamatotas.
Tagad topošā vakcīna ir no tā paša proteīna, tomēr tas ir nedaudz modificēts, tātad vakcīna uzlabota. Arī Brangulis paša pētīto CspZ proteīnu tiecies uzlabot, padarot to noderīgāku antivielu radīšanai. Proteīnu nepieciešams stabilizēt, nedaudz mainot tā struktūru, lai būtu droši, ka vakcīnā tas darbosies tā, kā sagaidīts.
“To sauc par strukturālo vakcionoloģiju, un īstenībā tas kļūst tāds diezgan populārs novirziens, kad šādā veidā mēģina veikt modifikācijas un tādējādi uzlabo to proteīna struktūru,” pauda pētnieks.
Ar “Pfizer” topošo vakcīnu imunitātes iegūšanai varētu būt nepieciešamas trīs revakcinācijas, bet, ja vakcīnai izmantotu Branguļa pētīto proteīnu, būtu vajadzīgas ne vairāk kā divas vakcinācijas. Vismaz tā apliecina dati, ko ieguvuši sadarbības partneri Amerikas Savienotajās Valstīs, izmēģinot no CspZ proteīna veidotas antivielas uz pelēm.
“Un tas parāda to, ka tas proteīns, tas tiešām potenciāli būtu tādā ziņā labāks par to, ko tagad izstrādā,” sacīja Brangulis. Taču vispirms, lai izprastu, kāds ir šis proteīns, bija jāizveido tā trīsdimensionālā struktūra:
“Lai to izdarītu proteīnam, ir sarežģīti, jo nevar vienkārši viņu gaismas mikroskopā paskatīties un redzēt, jo tas proteīns ir par mazu, lai viņu gaismas mikroskopā redzētu. Tāpēc tur vajag izmantot rentgenstarus. Bet, lai izmantotu rentgenstarus, no sākuma no tā proteīna jāiegūst kristāli.” Kad kristāli tapuši, tos sasaldē ar šķidro slāpekli un sūta uz kādu no ārvalstu pētniecības institūcijām, kur pieejams sinhatrons: daļiņu paātrinātājs, kurā elektroni kustas gandrīz gaismas ātrumā, tā radot ļoti spēcīgus rentgena starus, kas palīdz noskaidrot proteīna kopējo struktūru.
Viens no laikietilpīgākajiem procesiem pētnieka darbā ir proteīnu ieguve. Tos audzē baktērijās. Pēc tam attīra no citiem, pētījumam nevajadzīgajiem proteīniem, lai iegūtu tīru borēlijas proteīnu.
Sarunas laikā pētnieks ik pa brīdim turpināja darbu: īpašā centrifūgā ievietoja stobriņus, kuros atrodas proteīns. Viņš skaidroja: “Tur ir šādi stobriņi, viņiem ir tāda membrāna, un tā membrāna laiž cauri visu, kas ir mazāks par konkrētu izmēru. Piemēram, es zinu, ka man tas proteīns ir lielāks, un tad sanāk, ka tas membrānai cauri neiet. Ja es tagad to centrifugēju, tad viss šķīdums tek cauri, bet tas mans proteīns neiztek: sanāk, ka tas kļūst koncentrētāks,” pauda Brangulis. Centrifūga ir pēdējais posms proteīna attīrīšanai un koncentrēšanai. Pirms tam jau pētnieks tos attīrījis hromotogrāfā.